dimecres, 30 de desembre del 2015

Nuevos hallazgos relacionados con el movimiento de las proteínas motoras


En esta noticia hablaremos sobre el nuevo hallazgo que ha permitido descubrir a los científicos más detalles sobre los desplazamientos de las proteínas motoras sobre los microfilamentos de actina.

“Hay millones de moléculas de miosina en una fibra muscular y cada una de ellas, individualmente, genera un desplazamiento”, afirma M. Yengo, profesor de fisiología molecular y celular en el Penn State College of Medicine “De forma colectiva, las miosinas generan una gran cantidad de fuerza para contraer los músculos. La cuestión ha sido siempre: ¿Cómo funciona este proceso? ¿Cómo pueden estos pequeños motores generar estos grandes desplazamientos?”


Pero, ¿qué son las miosinas? Son proteínas motoras que a través de la hidrólisis de fosfatos de adenina, como el ATP, realizan funciones mecánicas, como contraer los músculos cuando se asocian con la actina (como aparece en la imagen de la derecha), la movilidad celular e incluso participan en la división celular. Además, la miosina es una pieza clave en la detección de ondas de sonido en el oído interno.

En los tejidos musculares, las proteínas de miosina generan movimiento al interactuar con los microfilamentos de actina, (un polímero que forma parte del citoesqueleto formado por cadenas de Actina G polimerizadas, que dan lugar a los filamentos de Actina F y que además, sirven de raíles para estas proteínas motoras). Este desplazamiento da lugar a un movimiento mecánico llamado golpe de fuerza o power stroke.

Los científicos se han centrado en la sincronización del movimiento de la miosina a lo largo de los filamentos de actina, impulsado por el golpe de fuerza, dando lugar a un proceso llamado movimiento de brazo de palanca (lever arm swing), que serían los "pasos" que da la proteína, como bien aparece en el vídeo. Aunque sí se conocía ya que la miosina hidrolizaba los ATP para dar lugar a fosfatos y ADP, los tiempos exactos en los que se daban estos eventos no había quedado clara.

Fuente
Para investigarlo, los científicos tuvieron que ver este proceso en tiempo real, por lo que tiñeron con material fluorescente las diferentes partes partes de la miosina y observaron los cambios en la distancia entre las zonas que emitían este brillo fluorescente con el fin de cronometrar los movimientos generados por las fuerzas, es decir, cuánto tardaba en “dar un paso”, como se puede apreciar en la foto de la izquierda.

Gracias a esto se descubrieron dos pasos en este proceso: Uno rápido, que se da antes de liberar el fosfato, y uno más lento, anterior a la expulsión del ADP.

“En nuestro estudio, aprendimos que el lever arm swing regula la expulsión de los fosfatos”, sostiene M. Yengo. “Esto quiere decir que la miosina es extremadamente eficiente, ya que sólo actúa a través del ciclo de la hidrólisis del ATP cuando genera fuerza”.


Tanto las proteínas motoras como los microfilamentos aparecen en el Bloque II: Estructura y función celular, en el Tema 8: Citosol y Citoesqueleto.



Esta noticia es de vital interés, ya que si conocemos el proceso mediante el cual las proteínas motoras como la miosina utilizan la energía como combustible para realizar diferentes actividades biológicas, como la contracción muscular, se podrían dar avances en cuanto a terapias para enfermedades musculares y contra el cáncer, como bien comenta este equipo de investigadores. Este descubrimiento también nos aporta más detalles sobre cómo funcionan las proteínas motoras, además de poder avanzar en la comprensión de enfermedades relacionadas con el movimiento a nivel molecular.

Las enfermedades musculares son el principal campo de investigación de estos científicos, ya que las mutaciones relacionadas con la miosina son las culpables de una enfermedad hereditaria que hace que las paredes del corazón sea o bien muy gruesas o bien muy finas. Un error en la sincronización de la generación de la fuerza de las proteínas mencionadas en el corazón podría explicar este caso.

Además, un mejor entendimiento de cómo la miosina ayuda a las células a moverse y dividirse podría incluso parar el cáncer repentinamente. Por lo que un fármaco que inhiba el funcionamiento de la miosina en células cancerígenas podría impedir su expansión a otras células, o su metástasis a diferentes órganos.

“Gracias a esta información podemos diseñar fámacos que nos permitan corregir los defectos causados por la mutación”, dice Yengo, que encabeza el estudio publicado el 21 de Diciembre realizado por este equipo de investigadores perteneciente al Penn State College of Medicine.